A fehérje molekula strukturális szervezésének szintje vagy a fehérje szerkezete
A fehérjemolekula szerkezetét több mint 200 vizsgáltaév. Sok fehérjéről ismert. Néhányuk szintetizált (például inzulin, RNáz). Az alapvető szerkezeti és funkcionális egységet a fehérje molekulák aminosav. Továbbá a karboxii- és amino-csoportok és a fehérjék tartalmazhatnak más funkciós csoportokat, amelyek meghatározzák azok tulajdonságait. Az ilyen csoportok közé tartoznak elhelyezett oldalsó elágazások fehérjemolekula: karboxilcsoporton aszparaginsav vagy glutaminsav, lizin amino-csoportjának vagy hidroxilizin, guanidin-csoport, az arginin, az imidazol-csoport a hisztidin, a hidroxil-csoport a szerin és a treonin, a fenolcsoport tirozin, a szulfhidril csoportja ciszteindiszulfid csoport cisztin, tioétercsoport a metionin, fenilalanin benzelnoe mag, alifás láncokat más aminosavak.
A fehérjemolekula strukturális szervezésének négy szintje van.
A fehérje elsődleges szerkezete. A fehérjemolekula aminosavai peptidkötésekkel kapcsolódnak össze, amely primer struktúrát képez. Az aminosavak minőségi összetételétől, számától és az egymás közötti kapcsolat szekvenciájától függ. A fehérje elsődleges szerkezetét leggyakrabban Senger határozza meg. A tesztfehérjét ditrofluor-benzol (DNP) oldattal kezeljük, ami dinitrofenil-protein (DNP-protein) képződését eredményezi. Később a DNP-proteint hidrolizálják, a fehérje molekula maradékát és a DNP-aminosavat képzõdik. A DNP-aminosavat izoláljuk ebből a keverékből és hidrolizáljuk. A hidrolízis termékei az aminosav és a dinitrobenzol. A fehérje molekula többi része reagál a DNP új részével, amíg az egész molekula aminosavvá nem válik. Az aminosavak mennyiségi vizsgálata alapján egy egyedi fehérje primer struktúrájának sémáját készítik. A fehérjék elsődleges szerkezete az inzulin, a mioglobin, a hemoglobin, a glukagon és sok más).
Az Edman-módszerrel a fehérjét fenil-izotiocianáttal kezeljük. Néha proteolitikus enzimeket - tripszint, pepszin, kimotripszin, peptidáz stb. Alkalmaznak.
A fehérje másodlagos szerkezete. Az amerikai tudósok röntgen-analízist alkalmazva megállapították, hogy a fehérje-polipeptid-láncok gyakran alfa hélixek, és néha béta-struktúrák formájában léteznek.
Az alfa-spirálokat egy spirál lépcsőhöz hasonlítják,ahol a fokozat funkcióját az aminosavmaradékok végzik. A fibrilláris fehérjék (selyem fibroin) molekuláiban a polipeptidláncok szinte teljesen feszítettek (béta szerkezet), és hidrogénkötésekkel stabilizált gömbök formájában helyezkednek el.
Az alfa hélix spontán alakulhat kiszintetikus polipeptidek (dederon, nylon), amelyek molekulatömege 10-20 000 Da. A fehérjemolekula bizonyos helyszínein (inzulin, hemoglobin, RNSáz) a peptidlánc alfa-spirális konfigurációja megszakad, és különböző típusú spirális szerkezetek képződnek.
A fehérje tercier szerkezete. A proteinmolekula polipeptidláncának spirális szakaszai különböző kapcsolatokban vannak, amelyek előre meghatározzák a tercier (háromdimenziós) struktúrát, a fehérjemolekula térfogatát és alakját alkotják. Úgy véljük, hogy a tercier struktúra automatikusan felmerül az aminosavgyökök és az oldószer molekulák kölcsönhatásának következtében. Ebben az esetben a hidrofób gyököket a proteinmolekula belsejében "húzzák", a száraz zónákat alkotják, és a hidrofil csoportok az oldószer felé orientálódnak, ami a molekula energetikai szempontból kedvező megerősítését eredményezi. Ezt a folyamatot intramolekuláris kötések képződése kísérte. A fehérjemolekula tercier szerkezete megfejtésre kerül az RNase, hemoglobin, lizozim csirke tojás esetében.
A fehérje kvaterner szerkezete. A fehérjemolekula ilyen típusú szerkezete több alegységnek egy összetett molekulába történő társulása következtében jön létre. Minden alegységnek primer, másodlagos és tercier struktúrája van.
</ p>>
